Notre groupe de recherche se consacre à l'avancement des connaissances sur les relations structure-fonction des enzymes afin de faciliter leur modification à des fins spécifiques. La modification d'enzymes est un domaine en pleine expansion en réponse aux nouvelles politiques promouvant l’application de catalyseurs respectueux de l’environnement. Notre approche implique la mutagenèse combinatoire de sites actifs d'enzymes, la sélection d'enzymes par évolution accélérée, et leur caractérisation à l'aide d'analyses cinétiques et structurelles, ainsi que la modélisation moléculaire assistée par ordinateur. Notre travail vise également à mieux comprendre la résistance aux médicaments induite par les enzymes dans le secteur des sciences de la santé. Notre travail interdisciplinaire en chimie bio-organique, biochimie et bio-informatique contribue au développement de l'enzymologie moderne.
Les transglutaminases catalysent la réticulation des protéines, en liant une amine (une lysine liée à une protéine ou à un peptide) à l'amide terminal d'une glutamine liée à une protéine ou à un peptide. Les transglutaminases sont de plus en plus utilisées dans les systèmes de marquage des protéines, où divers composés aminés sont liés aux protéines, ce qui confère aux protéines modifiées de nouvelles propriétés.
Les cytochromes P450 oxydent les composés hydrophobes pour augmenter la capacité de l'organisme à éliminer ces composés. Les réactions d'oxydation qu'ils catalysent ont un grand potentiel pour des applications biocatalytiques. Pour ce faire, nous adaptons expérimentalement le cytochrome P450 de Bacillus megaterium pour la catalyse des réactions pertinentes pour l'industrie.
Les dihydrofolate réductases (Dfr) sont essentielles pour la prolifération cellulaire. Par conséquent, elles sont la cible de l'antibiotique triméthoprime. L'émergence d'une Dfr alternative, la Dfr de type B (DfrB), confère une résistance insurmontable au triméthoprime. Nous investiguons l'évolution et le fonctionnement de cette enzyme en combinant des méthodes bio-informatiques et expérimentales pour informer notre conception d'inhibiteurs spécifiques aux DfrB.
En collaboration avec les laboratoires de recherche de Jean-François Masson (U. de Montréal) et Denis Boudreau (U. Laval), l'aide d'organismes tels que Instruments Scientifiques Affinité, Héma-Québec ainsi que de nombreux autres collaborateurs, nous développons actuellement une approche combinée ELISA et SPR (Surface Plasmon Resonance) afin de quantifier et de caractériser les anticorps contre le virus SRAS-CoV-2.
Félicitations à Alexis Bonneau-Burke, Samy Faraj, Douglas Fansher et Jonathan Besna pour leurs prix de meilleure affiche au Symposium PROTEO 2024!
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Félicitations à Claudèle Lemay-St-Denis pour son prix de meilleure présentation orale au Symposium PROTEO 2024! Claudèle a également récemment soutenu sa thèse avec succès!
Le laboratoire Pelletier est heureux d'accueillir 2 nouveaux étudiants : Roxana Tarabuta et Carlos Martinez.
Roxana commence son doctorat sur le projet DfrB, et Carlos sera co-supervisé par le Dr. Pelletier alors qu'il poursuit son projet de doctorat sur les polymères.
Claudèle Lemay-St-Denis, l'une de nos doctorantes, fait l'objet d'une bande dessinée sur ses études supérieures à l'Université de Montréal. Lisez la bande dessinée ici : https://mtlphd.com/2022 /09/20/claudele-doctorante-en-biochimie/. _________________________
Stella Cellier-Goetghebeur, une de nos étudiantes au doctorat, a remporté un prix de vulgarisation pour l'article qu'elle a publié dans 'DIRE', le magazine de vulgarisation dans lequel sont publiés des articles rédigés par des étudiants diplômés de l'Université de Montréal.
'Choose Your Own Adventure: A Comprehensive Database of Reactions Catalyzed by Cytochrome P450 BM3 Variants' a été publié dans ACS Catalysis.
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'Mediated electron transfer in a photo-bioreactor: continuous flow hydroxylation using cytochrome P450 BM3 in NADPH-free conditions' a été publié dans Reaction Chemistry & Engineering.
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